Беседы о жизни - Станислав Галактионов

Ну что ж, поразмыслив, можно прийти к выводу, что ту же самую перестройку можно осуществить и более «экономно»: оторвать у молекулы метилового спирта по одному атому водорода от углерода и кислорода, разорвать пополам молекулу кислорода — и достаточно. Три связи, всего-то чуть больше трехсот килокалорий на моль…

Впрочем, можно и по-другому… но здесь мы прервем наш взволнованный рассказ о возможных механизмах реакции окисления метилового спирта, поскольку, откровенно говоря, истинный механизм этой реакции нас ни капельки не интересует. Для наших авторских интересов важно лишь, что на рассмотренных примерах мы, пользуясь условными и подчас чересчур вульгаризованными представлениями, проиллюстрировали тот факт, что каждая химическая реакция может идти разными способами — с разными величинами энергии активации реакции. Для каждой реакции общее число принципиально мыслимых механизмов очень велико. Кстати говоря, оно вовсе не определяется всевозможными перестановками групп атомов в «молекулярном конструкторе»: здесь в игру вступают более тонкие, более сложные, но, повторяем, совершенно для нас неинтересные эффекты. Спрашивается, какой же из возможных механизмов реализуется в действительности?

Очевидно, тот, которому соответствует наименьшая энергия активации: ведь случайный переход системы в состояние с энергией, большей основного, тем менее вероятен, чем выше энергия этого состояния. Следовательно, преобладающим механизмом окажется именно механизм с наименьшей энергией активации: его доля в общем объеме возможных превращений будет тем больше, чем более он отличается по энергии активации от прочих возможных способов реализации реакции. В известном смысле это напоминает ситуацию, встречающуюся в горном туризме: среди тропинок, соединяющих две долины, наиболее густой поток туристов бывает на той, которая ведет через самый низкий перевал. Однако даже низкий перевал может оказаться достаточно высоким — и тогда, вполне естественно, число любителей горных прогулок поубавится. Оно и понятно: песни о суровом, нордическом мужестве и стальной солидарности покорителей гор прекрасно звучат и в «нелегких» условиях турбазы с паровым отоплением.

Итак, ускорить течение реакции — это значит, как теперь выяснилось, понизить энергию ее активации. Именно к этой задаче и сводится, главным образом, действие катализаторов. Мы не будем рассказывать здесь о том, как справляются с этой задачей небиологические катализаторы, а сразу перейдем к катализаторам биологическим — ферментам.

Акт ферментативного катализа начинается (это мы уже знаем) с образования фермент-субстратного комплекса. Происходит такое образование очень быстро (опять-таки мы уже знаем почему: из-за взаимной «согласованности» пространственных структур молекул субстрата и фермента), а это, в свою очередь, означает, что энергия активации реакции образования фермент-субстратного комплекса мала.

Однако фермент-субстратный комплекс — соединение крайне нестойкое. Оно легко распадается либо на исходные молекулы (фермент и субстрат), либо — что очень важно — вступая в реакцию с определенными веществами, находящимися в окружении, дает некоторую новую совокупность продуктов, причем сама молекула фермента освобождается. Эта реакция протекает также весьма быстро.

Таким образом, начальный и конечный результат реакции, идущей в присутствии и отсутствии фермента, может быть одинаков; сама молекула фермента также не претерпевает в конечном счете никаких химических изменений. Различие же в скорости обеих реакций объясняется очень просто: вместо одной медленной реакции (высокая энергия активации) во втором случае последовательно осуществляются две быстрые (с низкой энергией активации каждая). Возвращаясь к нашей горно-туристской модели — вместо одного сравнительно высокого перевала надо преодолеть два, но очень низких.

Впрочем, эта аналогия, пожалуй, не вполне удачна: сроки туристского похода, конечно, уменьшатся от замены одного высокого перевала двумя низкими, но не настолько, чтобы дать представление о чудовищном ускорении ферментами химических реакций. Попробуем подойти к делу по-другому: скорость реакции есть, как известно (мы даже упоминали об этом где-то), характеристика вероятности ее осуществления. Представляете, как резко бы подскочила вероятность стать мастером спорта для спортсменов — прыгунов в высоту, если бы правила позволили вместо зачетного норматива (более 2 метров) взять две высоты по метру с небольшим! Вместо сотен мастеров по этому виду спорта появились бы миллионы, то есть вероятность возросла бы в тысячу раз: примерно такую пропорцию и приводят обычно, говоря о преимуществах биологических катализаторов.

Объяснение принципов действия ферментов следовало бы завершить ответом на последний существенный вопрос: почему энергия активации реакции, приводящей к химической модификации молекулы субстрата, оказывается столь низкой? Вполне безукоризненный (или, как любят в подобных случаях выражаться авторы научных статей, корректный) ответ на него дать трудно. Прежде всего потому, что в случае различных ферментов конкретные механизмы таких реакций могут разниться очень сильно. Наиболее существенный (и общий для всех случаев) момент, определяющий это явление, заключается в следующем.

При образовании фермент-субстратного комплекса молекула субстрата оказывается ориентирована на поверхности молекулы фермента таким образом, что в непосредственной близости от того «места» в молекуле субстрата, которое подлежит перестройке, оказывается атом или группа атомов фермента, активно взаимодействующих с модифицируемой частью молекулы субстрата и как бы «провоцирующих» реакцию.

Детальное объяснение процесса такой «провокации» далеко выходит за рамки этой книги и, кроме того, не очень-то целесообразно. Достаточно сказать, что с точки зрения любого химика здесь нет ничего особенного: подобные эффекты довольно часто встречаются в «обычной» химии.

Гораздо интереснее другое: пространственная структура молекулы фермента, оказывается, «замешана» и в этом процессе! Ведь из сказанного выше следует, что «принимающий» участок поверхности молекулы фермента не просто формируется в «слепок» молекулы субстрата, но и организован таким образом, чтобы взаимодействующие с субстратом атомы расположились в нужном месте. Другими словами, не только первый, но и второй этап «технологического цикла» акта ферментативного катализа имеет своим основанием определенную, уникальную пространственную структуру молекулы фермента.

Что ж, вряд ли читатель, внимательно прочитавший предыдущие главы, удивится такому выводу. О выдающейся роли трехмерной структуры белковых молекул как способа реализации генетической информации говорилось еще в самом начале нашего изложения. А материал последующей — хоть и весьма краткой — главы еще больше укрепит, как мы надеемся, его уважительное отношение к белкам, поскольку жизнь любого, в том числе и читательского, организма почти всецело зависит от структуры, а значит, и функции белков.

Глава 6. Жизнь в карикатуре

Несколько полушутливых строчек, предваряющих каждую главу нашего повествования, уже стали, как нам кажется, своеобразной традицией: хорошей или дурной — судить читателю. Но, честное слово, готовясь к рассказу о функциональной роли белковых молекул в основных жизненных процессах, поневоле сбиваешься на высокоторжественный и даже патетический слог, более подходящий для выступления на юбилейных торжествах, чем для «оживления» сухого, в сущности, околонаучного трактата.

Так что на этот раз придется обойтись без привычного зубоскальства, неуместного в столь ответственный момент перехода к святая святых естествознания — жизни.

В другой ситуации такой заголовок показался бы слишком выспренным, но читатель, предупрежденный о недопустимости всяких ухмылок, наверняка поймет нас правильно. И это несмотря на то, что пока мы рассмотрели только один аспект деятельности белковых молекул в организме — ферментативный катализ.

Называя именно этот аспект наиболее важным, мы, вне сомнения, понимаем всю условность такого утверждения. Зачем же противопоставлять ферменты, скажем, сократительным белкам, от которых зависит подвижность наших мышц? Нет, конечно, умолчание о многих функциях белков в организме диктуется вовсе не «второстепенностью» этих функций, а исключительно особенностями структуры настоящей книги. И все же мы должны хотя бы вкратце остановиться на роли белков в процессах самосборки надмолекулярных структур клетки.

Простейший пример «самособирающегося» надмолекулярного комплекса — четвертичная структура белка — уже был нами вскользь описан. Но благодаря белкам специфической пространственной структуры оказывается возможным самопроизвольное формирование многих, гораздо более сложных структур — элементов клетки. При этом в структуры такого типа наряду с молекулами белков вовлекаются также и соединения иной природы.