Большая Советская Энциклопедия (ФЕ) - БСЭ БСЭ

  М. А. Гильзин.

Ферментёр: 1 — корпус; 2 — паровая рубашка; 3 — барботёр; 4 — мешалка; 5 — отбойник; 6 — электропривод; 7 — загрузочный люк.

«Ферментная и спиртовая промышленность»

«Ферме'нтная и спиртова'я промы'шленность», научно-технический и производственный журнал, орган министерства пищевой промышленности СССР и центрального правления научно-технического общества пищевой промышленности. Периодичность 8 номеров в год. Издаётся в Москве с 1924: название менялось (в частности, с 1953 по 1963 назывался «Спиртовая промышленность»). Освещает достижения науки и техники в спиртовой, пивобезалкогольной, ликёро-водочной, ферментной и ацетонобутиловой промышленности, опыт передовых предприятий. Тираж (1975) 4600 экз.

Ферментные препараты

Ферме'нтные препара'ты, лекарственные средства, содержащие ферменты , оказывают направленное влияние на обмен веществ. Ф. п. получают из продуктов животного происхождения, растений и микроорганизмов. Желудочный сок, пепсин , панкреатин и др. Ф. п. и ферменты применяют при желудочно-кишечных заболеваниях с нарушением функций желёз органов пищеварения. Широкое применение в медицинской практике нашли Ф. п. протеолитического действия (см. Протеолитические ферменты ), получаемые из поджелудочной железы крупного рогатого скота (например, химотрипсин ). Они расщепляют пептидные связи в белках и пептидах. Трипсин при местном воздействии разрушает некротизированные ткани и фибринозные образования, разжижает вязкие секреты, экссудат, сгустки крови, при внутримышечном введении оказывает противовоспалительное действие. Применяют трипсин в виде ингаляций или внутримышечно для облегчения удаления секрета и экссудата при бронхитах, бронхоэктатической болезни; при лечении тромбофлебита, остеомиелита, гайморита, иридоциклита и др. заболеваний; местно – при лечении ожогов, пролежней, гнойных ран. Дезоксирибонуклеаза уменьшает вязкость гноя, задерживает развитие вирусов герпеса, аденовирусов; применяют при герпетических и аденовирусных заболеваниях глаз, абсцессах лёгких, поражениях верхних дыхательных путей. Препарат лидаза, содержащий фермент гиалуронидазу, вызывает увеличение проницаемости тканей и облегчает движение жидкостей в межтканевых пространствах; применяют при контрактурах суставов, рубцах после ожогов и операций, гематомах и др. Для лечения тромбоэмболий, тромбофлебитов, инфаркта миокарда применяют фибринолизин, растворяющий свежие тромбы. Пенициллиназа, получаемая из культуры Bacillus cereus, инактивирует препараты пенициллина, в связи с чем применяется при аллергических реакциях, вызванных этими препаратами.

  В медицинской практике применяют также препараты с антиферментной активностью: антихолинэстеразные средства (угнетают холинэстеразу), некоторые антидепрессивные средства (угнетают моноаминоксидазу); в качестве мочегонных – ингибиторы карбоангидразы (например, диакарб); при острых панкреатитах – ингибиторы протеолитических ферментов (например, трасилол).

  Лит.: Капланский С. Я., Применение ферментных препаратов в терапии различных заболеваний, в кн.: Актуальные вопросы современной биохимии, т. 2, М., 1962; Машковский М. Д., Лекарственные средства, 7 изд., ч. 2, М., 1972.

  В. В. Чурюканов.

Ферментные яды

Ферме'нтные я'ды, вещества различной химической природы, специфически подавляющие активность определённого фермента или группы родственных ферментов. По существу Ф. я. представляют собой ингибиторы ферментов, которые даже в очень низких концентрациях угнетают жизненно важные физиологические функции организма. Многие ядовитые вещества, т. н. «нервные яды» (люизит), «дыхательные яды» (цианиды, H2 S), пестициды (ядохимикаты) оказывают отравляющее действие в результате ингибирования отдельных ферментов (например, холинэстеразы у членистоногих). Изучение влияния Ф. я. на изолированные ферменты или ферментные системы позволяет целенаправленно искать эффективные противоядия к определённым отравляющим веществам или новые пестициды для борьбы с вредными насекомыми, клещами и т.д. и сорняками. Иногда термин «Ф. я.» применяют для обозначения ферментов, входящих в состав ядов змей, пчёл, скорпионов и др. и разрушающих клетки крови или др. тканей человека и животных.

Ферментопатии

Ферментопа'тии, энзимопатии, заболевания, обусловленные врождённым дефектом обмена веществ вследствие ферментных нарушений; относятся к группе наследственных заболеваний . В основе Ф. лежат различные виды нарушений (полное отсутствие фермента, снижение его активности, отсутствие или неправильный синтез кофермента и др.), последствия которых в виде определённых аномалий обмена веществ и определяют в каждом случае специфику клинической картины Ф. Например, аномалии углеводного обмена могут проявляться в виде сахарного диабета, галактоземии; жирового обмена – в виде болезней Тей-Сакса, Нимана-Пика; аминокислотного обмена – в виде алкаптонурии, альбинизма и т.п. Известно около 500 видов Ф. Многие из них отличаются полиморфизмом и т. н. гетерогенностью, которая заключается в том, что аномалии различных генов, регулирующих взаимодействие ферментов, могут иметь идентичные проявления, т.к. ферменты, контролирующие разные биохимические реакции, нередко дают одинаковый конечный результат метаболизма. Большинство Ф. передаётся по аутосомно-рецессивному типу наследования. Некоторые Ф. могут быть выявлены с помощью экспресс-методов в первые дни жизни ребёнка, например фенилкетонурия . Во многих случаях ранняя диагностика Ф. позволяет нормализовать обмен веществ с помощью специально подобранной диеты, введения в организм недостающего вещества (заместительная терапия), гормонов или удаления избытка продуктов метаболизма, нарушающего обмен веществ. Перспективен также метод внутриутробной диагностики (изучение культивируемых клеток околоплодной жидкости, реже – прямое исследование её). В профилактике Ф. возрастает роль медико-генетической консультации (см. также «Молекулярные болезни» , Молекулярная генетика ).

  Лит.: Бадалян Л. О., Таболин В. А., Вельтищев Ю. Е., Наследственные болезни у детей, М., 1971; Харрис Г., Основы биохимической генетики человека, пер. с англ., М., 1973; Howell R. R., Moore Ch. М., Prenatal diagnosis in the prevention of genetic disease, «Texas medicine», 1974, v. 70, № 5, p. 77–84.

Ферменты

Ферме'нты (от лат. fermentum – закваска), энзимы, специфические белковые катализаторы, присутствующие во всех живых клетках. Почти все биохимические реакции, протекающие в любом организме и в своём закономерном сочетании составляющие его обмен веществ , катализируются соответствующими Ф. Направляя и регулируя обмен веществ, Ф. играют важнейшую роль во всех процессах жизнедеятельности.

  Как всякие катализаторы , Ф. снижают энергию активации , необходимую для осуществления той или иной химической реакции, направляя её обходным путём – через промежуточные реакции, которые требуют значительно меньшей энергии активации. Так, реакция АБ ® А + Б в присутствии Ф. идёт следующим образом: АБ + Ф ® АБФ и далее АБФ ® БФ + А и БФ ® Б + Ф. Например, для осуществления реакции гидролиза дисахарида сахарозы, в результате которого образуются глюкоза и фруктоза, без участия катализатора требуется 32 000 кал (1 кал = 4,19 дж ) на моль сахарозы. Если же реакция катализируется Ф. b-фруктофуранозидазой, то необходимая энергия активации составляет всего 9400 кал. Подобное понижение энергии активации под влиянием Ф. – следствие перераспределения электронных плотностей и некоторой деформации молекул субстрата, происходящей при образовании промежуточного соединения – фермент-субстратного комплекса (АБФ). Эта деформация, ослабляя внутримолекулярные связи, приводит к понижению необходимой энергии активации и, следовательно, ускоряет течение реакции (см. Катализ , Ферментативный катализ ).

  История изучения ферментов. В 1814 рус. химик К. Г. С. Кирхгоф открыл ферментативное действие водных вытяжек из проросшего ячменя, расщеплявших крахмал до сахара. Можно считать, что эти работы положили начало энзимологии (ферментологии) как самостоятельному разделу биологической химии. В 1833 французскими химиками А. Пайеном и Ж. Персо впервые был выделен из солода препарат фермента амилазы, что способствовало развитию препаративной химии Ф. В середины 19 в. разгорелась дискуссия о природе брожения между Л. Пастером , с одной стороны, и Ю. Либихом , П. Э. М. Бертло и К. Бернаром – с другой. Опираясь на свои классические работы, Пастер развивал представление о том, что брожение вызывается лишь живыми микроорганизмами и что процесс брожения неразрывно связан с их жизнедеятельностью. Либих и его сторонники, отстаивая химическую природу брожения, считали, что оно является следствием образования в клетках микроорганизмов растворимых Ф., подобных выделяемой из солода амилазе. Однако все попытки выделить из разрушенных дрожжевых клеток растворимый Ф., способный вызвать брожение, не удавались. Дискуссия Либиха и Пастера о природе брожения была разрешена в 1897 Э. Бухнером , который, растирая дрожжи с инфузорной землёй, выделил из них бесклеточный растворимый ферментный препарат (названный им зимазой), вызывавший спиртовое брожение. Открытие Бухнера утвердило материалистическое понимание природы брожений и имело большое значение для дальнейшего развития как энзимологии, так и всей биохимии.