Руководство по спортивной медицине - Коллектив авторов

Согласно теории, укорочение саркомера происходит благодаря активному скольжению тонких актиновых нитей относительно толстых миозиновых в пределах саркомера. Длина самих нитей при этом не изменяется. Во время сокращения каждая головка миозина или поперечный мостик могут связывать миозиновую нить с актиновой. Наклоны головок создают объединенное усилие, и происходит «гребок», продвигающий актиновую нить к середине саркомера. Биполярная организация молекул миозина обеспечивает возможность скольжения актиновых нитей в противоположном направлении в обеих половинах саркомера.

Механизм этого процесса может быть объяснен за счет электромеханического сопряжения, т. е. передачи сигнала возбуждения с мембраны на миофибриллы. Ключевую роль при этом играют ионы Са2+. В расслабленном состоянии, т. е. при низкой концентрации ионов Са2+, регуляторные белки – тропомиозин и тропонин C – блокируют прикрепление поперечных мостиков миозина к актиновым нитям. Возбуждение вызывает высвобождение ионов Са2+ из саркоплазматической сети. Это ведет к тому, что концентрация Ca при возбуждении внутри волокна увеличивается и ионы Са2+ соединяются с молекулой тропонина. В результате происходит смещение молекулы тропомиозина, что обеспечивает возможность прикрепления миозиновых поперечных мостиков к актиновым нитям. Это конформационное изменение инициирует ряд процессов, приводящих к сокращению мышцы. Следовательно, в покое белки тропонин и тропомиозин препятствуют соединению мостиков миозина с актином. Активация Са2+ ведет к инактивации регуляторных белков, и происходит присоединение мостиков.

Следующий вопрос состоит в том, как мышца преобразует химическую энергию в механическую. Сами сократительные белки – актин и миозин не обладают аденозинтрифосфатазной (АТФазной) активностью. Однако, связавшись с актином, миозиновая головка поперечного мостика в присутствии ионов Мg2+ приобретает активность АТФазы и катализирует расщепление аденозинтрифосфорной кислоты (АТФ). Молекула АТФ связывается с активным АТФазным центром головки миозина и отделяет ее от актиновой нити. Гидролиз сопровождается конформационными изменениями головки молекулы миозина, переводя ее в высокоэнергетическое состояние.

Циклическая активность поперечных мостиков (ритмическое прикрепление и отсоединение), которая обеспечивает мышечное сокращение, возможна до тех пор, пока продолжается гидролиз АТФ, т. е. пока происходит активация АТФазы и существует достаточная концентрация ионов Са2+. В нормальных условиях расслабление мышцы происходит за счет того, что ионы Са2+, выделившиеся при возбуждении, начинают активно поглощаться саркоплазматическим ретикулумом (СПР). Уровень Са2+ в саркоплазме снижается, и тропомиозин начинает препятствовать присоединению поперечных мостиков. Мышца остается расслабленной до тех пор, пока вторично не произойдет следующая деполяризация мембраны.

1.2. Энергетика мышечной работы

Мышечную массу туловища составляют поперечнополосатые мышцы. Они являются самой объемной тканью тела человека, достигая у мужчин 50 % массы тела. Их деятельность контролируется сенсорными участками коры головного мозга и подкорковых центров движения.

Реализация движений и локомоций является основной функцией поперечнополосатых мышц. Кроме того, они являются самым крупным генератором биологической энергии в силу своей массы и выполняют функцию «второго сердца», способствуя возврату венозной крови в правое сердце, пропульсивно воздействуя на стенку периферических вен.

Все это в еще большей степени подчеркивает значимость движений для жизнедеятельности организма. Поперечнополосатые мышцы подвержены возрастной инволюции – устариков доля мышечной ткани уменьшается до 27 %, снижается тонус мышц и резко падает объем двигательной активности. С этим связано уменьшение роли мышц как генератора энергии и снижение выполняемой роли «второго сердца», что приводит к отекам, застоямит.д.

Коэффициент полезного действия (КПД) мышечной работы очень велик – 37 – 65 %. Энергия мышечного сокращения расходуется на изменение пространственного взаимоотношения сократительных белков.

Мышечная клетка. Наиболее значимыми белковыми фракциями мышечной клетки являются:

– белки миогеновой группы – в основном ферменты гликолиза и миоальбумин;

– миоглобин – красный хромопротеид, «родной брат» гемоглобина, определяющий красный цвет мышечной ткани; он содержит в своем составе свободный, легко окисляемый атом железа, связывает и транспортирует кислород в пределах цитоплазмы клетки;

– глобулины – ферменты и запасные белки, способные при тренировке преобразовываться в сократительные белки миофибрилл;

– миофибриллярные белки: миозин и актин, ферменты и др.;

– ядерные белки – нуклеопротеиды.

Наиболее значимыми из энергетических фракций являются такие водорастворимые азотистые соединения, как АТФ (0,25 – 0,4 % от сухого остатка клетки) и креатининфосфат (КрФ) – 0,4 – 1,0 % от сухого остатка клетки.

К важнейшим безазотистым энергетическим фракциям относится гликоген, который может составлять до 2 % сухого остатка клетки. Он может находиться в свободном и связанном состоянии, причем физическая тренировка значительно увеличивает количество свободного гликогена, что существенно повышает сократительную способность миофибрилл. Кроме этого, в механизме мышечного сокращения играют роль жиры, холестерин и минеральные соли.

Из других включений в цитоплазму клетки обращают на себя внимание митохондрии (митохондриальные кристы). Молекулярные биологи считают, что в них происходит аэробный синтез АТФ и синтез белков. В мембранах митохондриальных крист очень высок электрохимический потенциал ионов водорода, что позволяет рассматривать их как дополнительный источник внутриклеточной энергии, обеспечивающий эффективность перехода электролитов через клеточную мембрану.

Располагающиеся на клеточной мембране миоцита разноименно заряженные ионы металлов (калия, кальция, магния, натрия, кремния и др.) определяют работу «ионных мембранных насосов».

Мышечные волокна. Мышечные клетки структурно организованы в мышечные волокна. Общеизвестны два вида мышечных волокон (о них мы упоминали выше). Это белые мышечные волокна, называемые еще «быстрыми», и красные мышечные волокна – «медленные».

Белые волокна первыми откликаются на команду к деятельности со стороны центральной нервной системы (ЦНС), играя роль своеобразного стартера. В них преимущественно развиты анаэробные процессы ресинтеза АТФ, основным способом энергообеспечения является анаэробный гликолиз, который протекает в них с более высокой скоростью. Также белые волокна характеризуются относительно низким количеством митохондрий и миоглобина, высокой активностью миозиновой трифосфатазы, высокой буферной емкостью и хорошо развитым СПР. Они приспособлены к мощной, взрывной работе в короткий промежуток времени.

Красные мышечные волокна включаются в работу позднее белых, когда к тому возникнут определенные условия метаболизма. В этих волокнах низкая скорость гликолиза, но высокая интенсивность тканевого дыхания, высокое содержание миоглобина и митохондрий, низкая активность миозиновой АТФазы, низкая буферная емкость, значительно хуже развит СПР. Красные волокна предназначены для выполнения работы легкой либо умеренной мощности, но в течение длительного времени. При необходимости работа может выполняться часами.

Наличие красных и белых волокон в организме человека – фактор генетически обусловленный, тренировками ничего изменить нельзя. Образно говоря, всех людей на земле можно разделить на «спринтеров», у которых преимущественно развиты белые волокна и которыми легче переносится работа мощная и кратковременная, и «стайеров» – у них преимущественно развиты красные волокна, ими легче переносится работа маломощная и длительная. Именно этот факт лежал в основе выявления детей, предрасположенных к успехам в конкретных видах спорта.

Регуляция мышечного функционирования. Отмечается строгая последовательность смены энергетических реакций. Как только емкостные характеристики определенной реакции исчерпываются на 50 %, начинает разворачиваться следующая реакция. Некоторое время обе реакции работают вместе, затем первая прекращается и биоэнергетическое обеспечение мышечной деятельности осуществляется за счет второй реакции. Когда и эта реакция исчерпает свои емкостные характеристики на 50 %, начинает разворачиваться следующая по счету. Они также какое-то время работают вместе, затем вторая реакция угасает и биоэнергообеспечение мышечной деятельности идет за счет третьей реакции.

Выделившаяся в ходе гидролиза АТФ энергия расходуется на изменение пространственного взаимоотношения сократительных белков. По современным представлениям молекулярной биологии, при мышечном сокращении происходит повторяющееся образование и разрушение спаек между миозиновыми молекулами миозина и актина.